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Pesquisa de professor do campus é destaque em periódico internacional

Publicado: Quinta, 10 de Agosto de 2017, 11h14 | Última atualização em Sexta, 18 de Agosto de 2017, 18h08 | Acessos: 360

O trabalho “Enzyme activity evaluation by differential electrochemical mass”, do qual faz parte o professor João Carlos Perbone, será publicado no periódico  Chemical Communication (ChemComm), por meio da Royal Society of Chemistry, considerada a maior sociedade de apoio às ciências químicas da Europa.

Imagem: ChemComm, RCS adaptada por Sandra Zambon (Comunicação IQSC)
Imagem: ChemComm, RCS adaptada por Sandra Zambon (Comunicação IQSC)

Após três anos de pesquisas, realizadas junto ao Instituto de Química de São Carlos (IQSC), os pesquisadores conseguiram obter resultados sem precedentes na literatura internacional. Com essa nova abordagem o grupo elucidou um mecanismo de reação proposto há mais de 50 anos e que, por limitações técnicas, nenhum grupo de pesquisa ainda havia comprovado.

Segundo os pesquisadores, algumas reações químicas em sistemas biológicos são propostas teoricamente, sem a comprovação experimental direta. Quando essas reações são aceleradas por enzimas (catalizadores biológicos), passam a compor um sistema ainda mais complexo, com muitas variáveis envolvidas. Por exemplo, a enzima Álcool Desidrogenase (ADH) atua de forma importante na área de bio-energia e no metabolismo em seres humanos, leveduras, plantas e bactérias, porém, sua atuação no nível molecular ainda não foi completamente elucidada.

Assim, os pesquisadores do IQSC idealizaram e conduziram a realização de um experimento inédito, onde uma reação de oxidação de etanol biocatalisada pela proteína ADH foi monitorada simultaneamente por duas técnicas experimentais distintas, a espectrometria de massas (EM) e a eletroquímica de estado-estacionário.

O acoplamento dessas duas técnicas já era conhecido, mas nunca havia sido experimentado em sistemas biológicos, devido ao desafio em se manter a enzima estável, operando de forma reversível e eficiente. Esses limites foram ultrapassados utilizando o conceito de engenharia molecular, onde a estrutura química da enzima foi alterada para sua estabilização em fibras de carbono.

O trabalho será publicado no volume 53, número 60, 4 de agosto de 2017, páginas 8400 a 8402

Financiamento: FAPESP, CNPq e CAPES.

 

Setor de Comunicação Social e Eventos

Com informações de Sandra Zambon (Comunicação IQSC)

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